El doctor Robert Huber, Premio Nobel de
El doctor Robert Huber, Premio Nobel de Química 1988, quien determinó la estructura tridimensional de las proteínas, visitó la UNAM y el pasado 14 de marzo dictó la conferencia Protein crystalography at the interface of chemistry, physics and biology, en el auditorio "Dr. Fernando Ocaranza" de esta Facultad. El doctor Huber es especialista en la determinación
de la estructura tridimensional de las proteínas y en las de
la membrana celular, que tienen papeles muy destacados en el metabolismo
de los organismos. Estas proteínas tienen, además, según
explicó, una gran importancia biomédica, ya que son los
principales puntos de unión entre los fármacos y las células.
La resolución sistemática de la estructura tridimensional
de estas proteínas es uno de los hitos todavía no resueltos
por la biología estructural. Huber remarca la importancia de
determinar la estructura tridimensional de las moléculas biológicas
en la era posgenoma, es decir, ahora que el genoma del ser humano ya
se ha podido completar. Antes de la conferencia, Ruy Pérez Tamayo, miembro de El Colegio Nacional, profesor emérito de esta Facultad, dio una semblanza de Robert Huber, en la que destacó que el Premio Nobel de Química 1988 nació en Munich, Alemania, donde estudió química, en la Universidad Técnica, y se doctoró en 1963. Es director del Instituto "Max Planck" de Bioquímica de Munich desde 1972, y ha sido editor del Journal of Molecular Biology. Señaló que es miembro de 16 sociedades científicas internacionales, honorario en tres de ellas, entre las que destacan la Americana de Químicos Biólogos, la Sueca de Biofísica y la Japonesa de Bioquímica, así como de la Academia Nacional de los Linces de Roma, y la Real Sociedad de Londres. Ha recibido 16 distinciones internacionales, como las
medallas "Otto Warburg", de la Sociedad Alemana de Bioquímica,
en 1977; "Emil von Behring", de la Universidad de Marburg,
en 1982; "Keilin", de la Sociedad Bioquímica, de Londres;
en 1987; "Sir Hans Krebs", de la Federación Europea
de Sociedades de Bioquímica, en 1992; "Linus Pauling",
en 1993, y la Medalla al Mérito de la República Alemana,
en 1997. El doctor Huber opina que la responsabilidad es mucha, pero como investigador tiene la misma que cualquier científico para con la sociedad, que su responsabilidad es un poco mayor ante el hecho de que su trabajo es más difundido por contar con este tipo de galardones, mas ello no lo hace mejor o peor al resto del mundo, que sólo es cierto que tiene que cuidar más lo que hace y cómo lo difunde, y que su responsabilidad es hacer mejor su trabajo y divulgarlo de la mejor manera, aunque sale de sus manos el mal manejo que se realiza de la ciencia.
La doctora Alicia Ortega, profesora del Departamento de Bioquímica y responsable de la visita del doctor Huber a México, explicó que la cristalografía consiste en métodos encaminados a utilizar la propiedad que tienen los átomos de dispersar los rayos X y como de átomos están formadas nuestras macromoléculas, aquellas en las que él está interesado son las proteínas. Éstas tienden a cristalizarse y lo que hace el grupo del doctor Huber es cristalizar proteínas muy complejas para, a partir de ellas, encontrar su estructura tridimensional con métodos bioquímicos que compaginan su estructura con su función. Aseveró que los investigadores del Instituto "Max Planck" han sido pioneros en hacer cristales de proteínas de membrana, las cuales son mucho más difíciles de conseguir que una proteína soluble. "Las proteínas que ellos pudieron cristalizar para determinar su estructura tridimensional son las involucradas en el centro reactivo fotosintético, aquí radica la importancia de su trabajo, porque no sólo es cristalizar y conocer su estructura, sino que se muestra cómo utilizan la luz solar para producir energía química (la fotosíntesis). "Ellos son los primeros en aplicar esta metodología,
lo que se convierte en una contribución para la biología
molecular; antes se había estudiado este tipo de fenómenos
desde un punto de vista indirecto funcional por la bioquímica
y la biofísica, pero hasta los trabajos de este grupo es cuando
se convierte en algo que se puede ver y tocar." Con respecto a la visita, la doctora Ortega aseveró que es una muestra de que las relaciones con Alemania son cada vez más estrechas. Comentó que gracias a su estancia en el Instituto "Max Planck" y sus relaciones con el doctor Huber es que se pudo concretar su visita a México, a lo que agregó: "Él nos visitó porque tenía muchas ganas de convivir con la gente joven, porque piensa que ahí está el futuro y es exactamente lo que vio: juventud, entusiasmo e interés por parte de los estudiantes de la Facultad. La visita fue muy exitosa, los objetivos se cumplieron gracias al apoyo de la Academia Mexicana de Ciencias y a El Colegio Nacional. Pero de quien más recibió fue de los estudiantes, esos que se apostaron en el auditorio ante las inclemencias de la situación, pero que al final pudieron acercarse y preguntarle dudas de frente, sin temor y sin prejuicio", concluyó.
En opinión del doctor Eduardo Horjades, del Instituto de Biotecnología (IBt), la importancia del trabajo del doctor Huber es que está transformando la biología al mismo nivel que la física atómica cambió la física. "La biología -agregó- se está volviendo biología atómica y molecular desde hace 50 años, y si la física atómica demoró entre 200 y 300 años en desarrollarse, la biología tardará un tiempo semejante para producir resultados de gran interés, lo que significa que la biología estructural es un área con mucho futuro." Comentó que la aportación del Premio Nobel sobre conocer los procesos biológicos en el ámbito atómico ayudará a relacionar lo que pasa en el ser humano respecto de las leyes de la ciencia, particularmente la física y la química, es decir, se podrá aplicar toda la ciencia para explicar la biología, lo que va a cambiar totalmente nuestra visión de la medicina, de la producción agrícola y de la propia biología, aseveró. Entre otras actividades, el doctor Robert Huber asistió al IBt, ubicado en Cuernavaca, Morelos, y ofreció la conferencia Molecular machines for protein degradation en El Colegio Nacional, el 18 de marzo. En su conferencia en este último sitio, el doctor Huber, fue recibido por el doctor Samuel Gliter, miembro del El Colegio Nacional, habló del experimento de los complejos próticos moleculares, que se refieren a proteínas muy complicadas capaces de degradar a otras proteínas en el interior de la célula, las cuales ya están siendo descritas con este método de cristalización. Agregó que dentro de este campo se estudian los protosomas -máquinas moleculares- para degradar proteínas de virus que estén invadiendo a las células, lo que tiene mucha implicación en el ámbito médico.
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